เจลาติน: การสกัดและแนวทางการนำไปใช้ประโยชน์

เจลาติน: การสกัดและแนวทางการนำไปใช้ประโยชน์

 

ผศ.ดร.สาโรจน์ รอดคืน

เจลาติน

          ปริมาณความต้องการเจลาตินในตลาดโลกมีอัตราการเพิ่มขึ้นทุกปีและมีแนวโน้มว่าจะเป็นอย่างนี้อีกต่อไป โดยจากรายงานพบว่าในปี 2005 ปริมาณเจลาตินที่ออกสู่ตลาดโลกมีสูงถึงประมาณ 326,000 ตัน โดยมีสัดส่วนมาจากเจลาตินที่ผลิตจากหนังหมูถึงร้อยละ 46 หนังวัวร้อยละ 29.4 กระดูกวัวร้อยละ 23.1 และจากแหล่งอื่น ๆ อีกรวมประมาณร้อยละ 1.5 (GME, 2008) เจลาตินไม่ได้เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติแต่เกิดจากการสูญเสียสภาพธรรมชาติของคอลลาเจนโดยการให้ความร้อนหรือการไฮโดรไลซิสบางส่วนของโมเลกุล โดยในระห่างกระบวนการผลิตเจลาตินนั้นวัตถุดิบจะถูกทรีตด้วยสารละลายกรดหรือด่างซึ่งจะไปมีผลทำให้โครงข่ายร่างแหของคอลลาเจนถูกตัดบางส่วนและถูกปลดปล่อยออกมาในสภาวะที่อุณหภูมิสูงกว่าอุณหภูมิห้อง เจลาตินในอุตสาหกรรมประกอบไปด้วยองค์ประกอบต่าง ๆ ดังนี้ alpha-chain ซึ่งเป็นสายโซ่เดี่ยว beta-chain ประกอบขึ้นด้วย alpha-chain 2 สายมาเชื่อมต่อกันด้วยพันธะโควาเลนท์ และ gamma-chain ซึ่งประกอบขึ้นจาก alpha-chain จำนวน 3 สายมาเชื่อมต่อกันด้วยพันธะโควาเลนท์เช่นเดียวกัน (Papon และคณะ 2007)

เจลาตินมีน้ำหนักโมเลกุลตั้งแต่ 15 ถึง 300 กิโลดาลตัน ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับชนิดและวิธีการในการผลิต โครงสร้างปฐมภูมิของคอลลาเจนและเจลาตินจะประกอบไปด้วยกรดอะมิโนที่แตกต่างกันถึง 18 ชนิด โดยคอลลาเจนจัดเป็นโปรตีนจากสัตว์ที่ประกอบขึ้นด้วยกรดอะมิโนชนิด Hydroxyproline และ hydroxylysine รวมถึงปริมาณ Immino acid ทั้งหมดในปริมาณสูง กรดอะมิโนในเจลาตินจะมีลักษณะไม่แตกต่างจากกรดอะมิโนที่พบในคอลลาเจนต้นแบบ โดยจะมีลักษณะการจัดเรียงตัวแบบ Gly-X-Y แบบนี้ไปอย่างต่อเนื่อง โดยที่ตำแหน่ง X ส่วนใหญ่จะเป็น โพรลีน และที่ตำแหน่ง Y จะเป็น Hydroxyproline (รูปที่ 1) (Eastoe และ Leach, 1977) คอลลาเจนและเจลาตินมีกรดอะมิโนที่สำคัญ เช่น ไกลซีน ไฮดรอกซีไลซิน และ ไฮดรอกซีโปร ลีน และ อนุพันธ์ของ ทริปโทฟาน (ตารางที่ 1) คอลลาเจนของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีไฮดรอกซีโปรลีนที่สูงกว่าคอลลาเจนจากปลา โดยทั่วไปสามารถพบคอลลาเจนได้ในส่วนของกระดูก ฟัน หนัง เอ็น และเขาของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมโดยพบเป็นองค์ประกอบประมาณร้อยละ 30 ของน้ำหนักตัว แต่ทั้งนี้ขึ้นกับชนิดของสัตว์ (Lacroix และ Cooksey 2005)

 

                               collagen_(alpha_chain)

                                      รูปที่ 1 โครงสร้างทางเคมีของเจลาติน

                                       ที่มา: http://chempolymerproject.wikispaces.com

 

เจลาตินจากปลา

          เจลาตินจากวัสดุเศษเหลือประเภทหนัง กระดูก และ ครีบ ของปลาน้ำเค็ม (ทั้งเขตน้ำอุ่นและเขตน้ำเย็น) จัดเป็นแหล่งวัตถุดิบทางเลือกในการใช้สำหรับการผลิตเจลาตินได้เป็นอย่างดี โดยแหล่งดังกล่าวนี้มีข้อดีในด้านไม่มีความเสี่ยงจากการปนเปื้อนโรคร้ายจากสัตว์ที่อาจจะถูกส่งผ่านมายังคนโดยเฉพาะโรควัวบ้า (Bovine Spongiform Encephalopathy: BSE) นอกจากนั้นเจลาตินจากปลายังเป็นที่ยอมรับในกลุ่มผู้บริโภคอิสลาม หรือพวกเคร่งศาสนาอย่างยิวและฮินดูได้อีกด้วย เจลาตินจากปลายังมีข้อดีอีกอย่างคือเป็นผลิตผลพลอยได้ที่มีคุณค่าสูงจากวัสดุเศษเหลือซึ่งปกติจะเป็นสาเหตุของปัญหาสิ่งแวดล้อม Nagai และ Suzuki (2000) รายงานว่าปริมาณคอลลาเจนที่แยกได้จากเศษเหลือของหนังในการแปรรูปปลา Japaness sea-bass, chub mackerel และปลา bullhead shark มีค่าสูงถึงร้อยละ 51.4, 49.8 และ 50.1 ตามลำดับ ซึ่งการผลิตเจลาตินจากเศษเหลือของปลานั้นไม่ได้เป็นสิ่งค้นพบใหม่ แต่ในความเป็นจริงมีการรายงานมาตั้งแต่สมัยปี 1960 แล้วถึงการสกัดเจลาตินจากหนังปลาโดยการใช้วิธีการสกัดด้วยกรดและมีการนำไปใช้ในระดับอุตสาหกรรม มีการจดลิขสิทธิ์เรื่องการสกัดและศึกษาสมบัติด้านต่าง ๆ ของเจลาตินในสหรัฐอเมริกา (US patent) ซึ่งหลังจากนั้นเป็นต้นมานักวิจัยก็พยายามศึกษาค้นคว้าในด้านต่าง ๆ เกี่ยวกับการสกัดเจลาตินจากวัสดุเศษเหลือจากการแปรรูปปลากันอย่างแพร่หลาย ไม่ว่าจะเป็นปลาเขตน้ำเย็น (เช่นปลา cod, hake, Alaska pollock, และปลา salmon) หรือปลาเขตน้ำอุ่น (tuna, catfish, tilapia, Nile perch, shark, และ megrim) ซึ่งสรุปอยู่ในตารางที่ 2

 

ตารางที่ 1 ปริมาณกรดอะมิโนในเจลาตินปลาชนิดต่าง ๆ (ส่วนที่เปรียบเทียบต่อ1000ส่วนของกรดอะมิโน)

Amino acid

Cod skina

Alaska pollock skinb

Hakea

Megrima

Tilapia skinc

Pork skind

Alanine

96

108

119

123

123

112

Arginine

56

51

54

54

47

49

Aspartic acid

52

51

49

48

48

46

Glutamic acid

75

74

74

72

69

72

Glycine

344

358

331

350

347

330

Histidine

8

8

10

8

6

4

Hydoxylysine

6

6

5

5

8

6

Hydroxyproline

50

55

59

60

79

91

Isoleucine

11

11

9

8

8

10

Leucine

22

20

23

21

23

24

Lycine

29

26

28

27

25

27

Methionine

17

16

15

13

9

4

Phenylanine

16

12

15

14

13

14

Proline

106

95

114

115

119

132

Serine

64

63

49

41

35

35

Threonine

25

25

22

20

24

18

Tyrosine

3

3

4

3

2

3

Valine

18

18

19

18

15

26

Imino acid

156

150

173

175

198

223

ที่มา: Karim และ Bhat (2009)

 

การสกัดเจลาตินจากเศษเหลือของปลา

          การเปลี่ยนรูปของคอลลาเจนเป็นเจลาตินทำได้โดยการให้ความร้อนกับตัวอย่างคอลลาเจนทั้งในระบบที่มีสารละลายกรดหรือสารละลายด่าง ความสามารถในการละลายด้วยความร้อนของคอลลาเจนเกิดจากการที่พันธะโควาเลนท์ซึ่งทำหน้าที่ยึดจับกันของแต่ละสายเปปไทด์ถูกทำลาย วิธีการในการสกัดคอลลาเจนหรือเจลาตินมีอิทธิพลต่อความยาวของสายพันธะเปปไทด์และสมบัติเชิงหน้าที่ของเจลาตินที่ได้ ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับปัจจัยที่ใช้ในการสกัด เช่น อุณหภูมิ เวลา และ ความเป็นกรด-ด่าง รวมกึงขั้นตอนการเตรียมวัตถุดิบและขั้นตอนการสกัดเบื้องต้น

รูปที่ 2  กระบวนการสกัดและทำบริสุทธิ์เจลาติน

ที่มา: ดัดแปลงจาก Cho และคณะ (2006) และ Bougatef และคณะ (2012)

 

          โดยทั่วไปขั้นตอนหลัก ๆ ในการผลิตเจลาตินนั้นประกอบด้วย 3 ขั้นตอนสำคัญได้แก่ การเตรียมตัวอย่างวัตถุดิบเบื้องต้น (pre-treatment process) การสกัดเจลาติน (extraction) และ การทำบริสุทธิ์การทำแห้งเจลาติน (purification and drying) (รูปที่ 2) และเนื่องด้วยวิธีการในการทรีตตัวอย่างเริ่มต้นทำให้ได้เจลาตินออกมา 2 ประเภทตามวิธีการทรีตตัวอย่าง คือ เจลาติน type A ซึ่งจะมีค่า pI ที่ 6-9 ได้จากการผลิตเจลาตินด้วยกระบวนการสกัดด้วยสภาวะที่เป็นกรด และ       เจลาติน type B ซึ่งจะมีค่า pI ที่ ประมาณ 5 โดยได้มาจากการสกัดด้วยสภาวะที่เป็นด่าง (Stainsby, 1987) การทำ pre-treatment ด้วยสารละลายกรดเป็นวิธีการที่เป็นที่นิยมสำหรับการใช้ในการสกัดเจลาตินจากหนังหมูหรือหนังปลา ในขณะที่  การทรีตด้วยสภาวะที่เป็นด่างมักนิยมใช้กับหนังสัตว์ใหญ่ซึ่งมีโครงสร้างที่ค่อนซับซ้อนและมีความแข็งแรง เช่น หนังวัว หนังควาย เป็นต้น มีการศึกษวิธีการสกัดเจลาตินจากหนังปลาอย่างหลากหลายโดยสรุปได้บางส่วนดังแสดงในตารางที่ 2 โดยภาพรวมของการสกัดเจลาตินจากปลาจะเป็นกระบวนการสกัดด้วยสารเคมีที่ไม่รุนแรงและใช้อุณหภูมิปานกลางในการสกัด ซึ่งวิธีที่นิยมใช้สำหรับการทรีตตัวอย่างเริ่มต้นก่อนการสกัดเจลาตินจากปลาคือการทรีตด้วยสารละลายกรดอย่างอ่อน

 

ตารางที่ 2 ตัวอย่างชนิดของปลาและวิธีการสกัดเจลาติน

ตัวอย่างปลา

การทรีตตัวอย่างเบื้องต้น

การสกัด

อ้างอิง

Megrim (Lepidorhombus boscii)

ทรีตด้วย NaCl และสารละลายเจือจาง NaOH แล้วบวมหนังด้วย 0.05 M กรดอะซิติก

น้ำอุ่นที่ 45 องศาเซลเซียส

Montero และ Gomez-Guillen (2000).

Nile perch (Lates niloticus) Skins were pretreated by acidulation with

ทรีตด้วย0.01 M กรดซัลฟิวริก (pH of 2.5–3.0) สำหรับกระดูกกำจัดแร่ธาตุโดยทรีตด้วย 3% HCl

น้ำอุ่นที่ 60 องศาเซลเซียส

Muyonga และคณะ (2004)

Grass carp (Ctenopharyngodon idella)

ทรีตด้วย 0.1-0.3% HCl เป็นเวลานาน 7 ชั่วโมงก่อนล้างกรดออก

 

น้ำร้อนที่อุณหภูมิ 40-80 องศาเซลเซียส พร้อมกับการเขย่าด้วยความเร็ว 180 rpm ในอ่างควบคุมอุณหภูมิ

Kasankala และคณะ (2007)

Channel catfish (Ictalurus punctatus)

ทรีตด้วย 50 mM กรดแลกติกในสัดส่วน 1: 8 เป็นเวลา 18 ชั่วโมง ก่อนล้างและปรับ pH 3.5–4.0

น้ำอุ่นที่ 45 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 7 ชั่วโมง

 

Liu และคณะ (2008)

Yellowfin tuna (Thunnus albacares)

1. แช่แข็งที่ -15 องศาเซลเซียส

2. แช่ด้วย 1-3% NaOH สัดส่วน 8 เท่า ที่ 10 องศาเซลเซียสพร้อมกับเขย่าด้วยความเร็ซ 200 rpm นาน 1-5 วัน ก่อนนำมาบวมด้วย 6 N HCl

น้ำร้อนที่อุณหภูมิ 40-80 องศาเซลเซียสนาน 1-9 ชั่วโมง สัดส่วนตัวอย่างต่อน้ำ 6 เท่า

 

Cho และคณะ (2005)

Dover sole (S. vulgaris)

บวมหนังด้วย 50 mM กรดอะซิติก หรือ 25 mM กรดแลกติก

น้ำอุ่นที่ 45 องศาเซลเซียส นานข้ามคืน

Gimenez และคณะ (2005b)

Dover sole (Solea vulgaris)

1. การแช่แข็ง 2. ทรีตด้วยเอทานอล

3. ทรีตด้วยสารละลาย เอทานอล-กลีเซอรอล 80-20 แล้วทำแห้ง

4. ทำแห้งด้วยเกลือทะเล

บวมหนังด้วย 0.05 กรดอะซิติก และตามด้วยการสกัดด้วยน้ำอุ่นที่ 45 องศาเซลเซียส นานข้ามคืน

Gimenez และคณะ (2005a)

ที่มา: Karim และ Bhat (2009)

 

สมบัติทางเคมีกายภาพของเจลาติน

          สมบัติสำคัญอย่างหนึ่งของเจลาตินคือความสามารถในการเกิดเจลและสมบัติในการหลอมเหลวเนื่องจากความร้อน ซึ่งพบว่าสมบัติดังกล่าวมีความสัมพันธ์กับความยาวของสายโซ่ ปริมาณและชนิดของกรดอะมิโนที่เป็นองค์ประกอบหลัก  นอกจากนั้นสัดส่วนของสายโซ่อัลฟาต่อสายเบต้าที่ปรากฏในเจลาตินมีผลโดยตรงต่อความสามารถในการเกิดเจลและความแข็งแรงของเจลาตินเจลที่ได้ (Cho และ Rhee 2004) เจลาตินหรือคอลลาเจนที่ยังคงสภาพธรรมชาติสามารถแสดงสมบัติการเกิดฟอง การเกิดอีมัลชั่น และเป็นสาร wetting agent ในอาหาร ยา รวมถึงการประยุกต์ใช้ในงานอื่นๆ ทั้งนี้เนื่องด้วยสมบัติในการเป็นสารลดแรงตึงผิว และยังมีประสิทธิภาพในการใช้เป็นอิมัลซิไฟเออร์ ในระบบ oil-in-water emulsions (Lobo 2002) สมบัติทางเคมีกายภาพของเจลาตินที่มีการศึกษากันโดยทั่วไปแสดงดังตารางที่ 3

 

ตารางที่ 3 คุณสมบัติทางเคมีกายภาพของเจลาตินจากปลาชนิดต่าง ๆ

ชนิดของปลา

Bloom strength

(g)

อุณหภูมิการเกิดเจล (°C)

จุดหลอมเหลว (°C)

อ้างอิง

Alaska pollock

98

ไม่ได้รายงาน

21.2

Zhou และคณะ (2006)

Salmon

108

ไม่ได้รายงาน

ไม่ได้รายงาน

Arnesen และ Gildberg (2007)

Cod

not, vert, similar90

11–12

13.8

Gómez-Guillén และคณะ (2002)

Hake

not, vert, similar110

11–12

14

 

Sole

350

18–19

19.4

Gómez-Guillén และคณะ (2002)

Megrim

340

18–19

18.8

 

Sin croaker

124.9

7.1

18.5

Cheow และคณะ (2007)

Shortfin scad

176.9

9.9

24.5

 

 

Bovine: 239.9

Bovine: 19.6

Bovine: 28.9

 

Red tilapia skin

128.1

ไม่ได้รายงาน

22.4

Jamilah และHarvinder (2002)

Black tilapia skin

180.7

 

28.90

 

Tilapia (species unknown)

273

ไม่ได้รายงาน

25.4

Zhou และคณะ (2006)

 

Porcine: 240

 

Porcine: 31.2

 

Tilapia spp.

263

ไม่ได้รายงาน

ไม่ได้รายงาน

Grossman และ Bergman(1992)

Nile tilapia

328

ไม่ได้รายงาน

ไม่ได้รายงาน

Songchotikunpan และคณะ (2008)

Tilapia spp

Not reported

18.2

25.8

Gudmundsson(2002)

 

ค่าสำหรับเจลาติน bovine/porcine มีให้ในบางช่อง

Full-size table

a MG1 –เจลาตินจากหนังปลา megrim เตรียมโดยกรดซิติก0.7% เป็นเวลา 40 นาที; MG2 – เจลาตินจากหนังปลา megrim เตรียมโดยกรดอะซิติกเป็นเวลา 3 ชั่วโมง

ค่าการเกิดเจลและจุดหลอมเหลวได้จากการประมาณการจากกราฟ

bเจลาตินจากหนังปลา  โดยวิธี typical process

c เจลาตินสกัดจากหนังปลา bigeye snapper สกัดด้วยเอนไซม์ pepsin

 

สมบัติเชิงหน้าที่ของเจลาติน

          สำหรับการนำเอาเจลาตินมาประยุกต์ใช้นั้นสมบัติที่สำคัญของเจลาตินคือ ความสามารถในการเกิดเจล และความแข็งแรงของเจล ความหนืด และ การหลอมเหลว คุณสมบัติเหล่านี้มีผลมาจากปัจจัยต่าง ๆ เช่น น้ำหนักโมเลกุลเฉลี่ย และการกระจายของน้ำหนักโมเลกุล ความเข้มข้นของสารละลายเจลาติน เวลาการเกิดเจล อุณหภูมิการเกิดเจล ความเป็นกรด ด่าง และปริมาณเกลือ มีการศึกษาสมบัติของอาหารที่มีการประยุกต์ใช้เจลาตินปลากันอย่างแพร่หลาย (Choi และ Regenstein 2000; Norland 1990; Osborne และคณะ, 1990) นอกจากนั้นการศึกษาเปรียบเทียบระหว่างเจลาตินจากแห่งต่างกันต่อสมบัติเชิงหน้าที่ของเจลาตินก็มีการศึกษา เช่น Leuenberger (1991) ได้ทำการเปรียบเทียบสมบัติเชิงหน้าที่ในด้านต่าง ๆ ระหว่างเจลาตินปลาและเจลาตินจากสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม นอกจากนั้นสมบัติเชิงหน้าและเคมีกายภาพของเจลาตินปลาในด้านอื่น ๆ ยังมีการศึกษากันอย่างแพร่หลาย เช่น สมบัติทางด้านการไหล (Badii และ Howell 2006; Gilsenan และ Ross-Murphy 2000; Gudmundsson 2002; Haug และคณะ 2004; Jamilah และ Harvinder 2002; Muyonga และคณะ 2004; Zhou และ Regenstein 2007) สมบัติในการเกิดฟอง (Avena-Bustillos และคณะ 2006; Jongjareonrak และคณะ 2006; Zhang และคณะ 2007) เป็นต้น ซึ่งสมบัติเชิงหน้าที่ของเจลาตินและความเป็นไปได้ในการนำไปใช้ประโยชน์แสดงดังตารางที่ 4

 

ตารางที่ 4 สมบัติเชิงหน้าที่ของเจลาตินและความเป็นไปได้ในการนำไปประยุกต์ใช้

การประยุกต์ใช้

สมบัติของเจลาตินที่ต้องการ

สารทางเลือกอื่น ๆ

ข้อจำกัดของสารทางเลือก

ขนมหวานพร้อมรับประทาน

ความใส เนื้อสัมผัสยืดหยุ่น ละลายในปาก

Algin, gellan และ carrageenan

ความหนืดสูง อุณหภูมิในการเซ็ทตัวสูง

ขนมขบเคี้ยวแบบเหนียว

เนื้อสัมผัสยืดหยุ่น ความใส ความหนืดขณะร้อนต่ำ อุณหภูมิในการเซ็ทตัวต่ำ

Gellan gum blends, carrageenan, modified starch

อุณหภูมิในการเซ็ทตัว และความหนืดขณะร้อน เนื้อสัมผัสและความยืดหยุ่น

ขนมขบเคี้ยวประเภทเกิดโฟม

ความคงตัวของโฟม เนื้อสัมผัสยืดหยุ่น

modified starch/emulsifier

เนื้อสัมผัส ความยืดหยุ่นต่ำ อุณหภูมิในการเซ็ทตัวสูง

อาหารสำหรับทาขนมปังชนิดไขมันต่ำ

เนื้อสัมผัสยืดหยุ่นได้ ละลายได้ในปาก ความคงตัวของอิมัลชัน

Sodium alginate/

gellan/inulin/ gum blends maltodextrin

ต้นทุนสูง ประยุกต์ใช้ได้ดี

โยเกิร์ต

ความรู้สึกในปาก creamy ป้องกันการเกิด yneresis

Gellan/modified/starch/xanthan/pectin/ LBG

ความหนืดสูง และอุณหภูมิในการเซ็ทตัวสูง

เนยเปรี้ยว

เนื้อสัมผัสนุ่มละเอียด ความรู้สึกในปาก creamy

Gellan gum with modified starch

และอุณหภูมิในการเซ็ทตัวสูงในขณะแปรรูป

ที่มา: Karim and Bhat (2008)

 

การใช้ประโยชน์เจลาติน

          เจลาติน เป็นพอลิเมอร์ชีวภาพชนิดซึ่งได้รับความนิยมและเป็นที่รู้จักกันอย่างแพร่หลาย เนื่องจากมีการนำมาประยุกต์ใช้ในอุตสาหกรรมต่าง ๆ อย่างกว้างขวาง เช่น อุตสาหกรรมอาหาร เภสัชกรรม เครื่องสำอาง และอุตสาหกรรมภาพถ่าย ทั้งนี้สืบเนื่องจากสมบัติที่โดดเด่นของเจลาติน สำหรับอุตสาหกรรมอาหาร มีการนำเจลาตินมาใช้ในผลิตภัณฑ์อาหารหลายชนิด เช่น ขนมขบเคี้ยว ผลิตภัณฑ์ไขมันต่ำ ผลิตภัณฑ์นม ผลิตภัณฑ์ขนมอบ และผลิตภัณฑ์เนื้อสัตว์ โดยในแต่ละผลิตภัณฑ์ต้องการสมบัติที่แตกต่างกันซึ่งมีอยู่ในเจลาติน มีการใช้เจลาตินในผลิตภัณฑ์ที่มีลักษณะเป็นเจลหรือใช้เพื่อเพิ่มลักษณะเนื้อสัมผัสของผลิตภัณฑ์ โดยพบว่าเจลาตินสามารถลดปัญหาการไหลเยิ้มของน้ำออกจากตัวผลิตภัณฑ์ในผลิตภัณฑ์เจลขึ้นรูปบางชนิดได้ เจลาตินที่สามารถเกิดเจลในอุณหภูมิต่ำ สามารถใช้กับอาหารได้อย่างหลากหลาย ตัวอย่างเช่น สารเก็บกักกลิ่น และเก็บกักตามินซี ซึ่งไวต่อการเสื่อมเสีย อย่างไรก็ตามการประยุกต์ใช้เจลาตินในอาหารนั้นมีทั้งข้อดีและข้อเสีย ดังแสดงในตารางที่ 5

ในอุตสาหกรรมยาใช้เจลาตินสำหรับเป็นตัวนำส่งยา การผ่าตัด การปลูกถ่ายเนื้อเยื่อ การสมานแผล และการนำเจลาตินมาใช้เป็นแคปซูลยาทั้งชนิดอ่อนและชนิดแข็ง เป็นต้น เนื่องด้วยเจลาตินมีแคลอรี่ต่ำดังนั้นจึงมักจะถูกแนะนำให้ใช้เป็นส่วนประกอบอาหารเพื่อเพิ่มปริมาณโปรตีนให้กับผู้บริโภคโดยเฉพาะในผู้บริโภคที่ต้องการสร้างกล้ามเนื้อให้กับร่างกาย นอกจากนั้นเจลาตินยังถูกใช้เป็นส่วนประกอบอาหารเพื่อทดแทนปริมาณคาร์โบไฮเดรตในสูตรอาหารควบคุมสำหรับผู้ป่วยโรคเบาหวานอีกด้วย

 

ตารางที่ 5 ข้อดีและข้อเสียของการประยุกต์ใช้เจลาตินในตัวอย่างอาหาร

ข้อดี

ข้อเสีย

ทำหน้าที่ได้หลากหลาย เช่น เนื้อสัมผัส พื้นผิวสัมผัส อิมัลซิไฟเออร์ เพิ่มความคงตัว ฟอร์มตัวเป็นฟิล์ม

มีความคงตัวต่อความร้อนต่ำ

ละลายในอุณหภูมิร่างกายอย่างรวดเร็วพร้อมทั้งปลดปล่อยกลิ่นรสที่อยู่ข้างในออกมาได้

อุณหภูมิในการเกิดเจลต่ำ เกิดเจลช้า

เนื้อสัมผัสโดดเด่น มีความยืดหยุ่นและ มีความสุกใน

ละลายในสภาวะอุณหภูมิสูงเท่านั้น

สะดวกต่อกระบวนการ

ความแครงใจของผู้บริโภคในเรื่องการปนเปื้อนของโรควัวบ้า (BSE)

เพิ่มคุณค่าทางด้านโปรตีน

ได้มาจากสัตว์อาจจะมีข้อจำกัดสำหรับพวก vegetarian/vegans

ป้องกันโรคข้อเสื่อมและกระดูกพรุน

ข้อห้ามทางศาสนา

ที่มา: Karim and Bhat (2008)

 

เอกสารอ้างอิง

Avena-Bustillos, R. J., Olsen, C. W., Chiou, B., Yee, E., Bechtel, P. J., & McHugh, T. H. (2006). Water vapor permeability of mammalian and fish gelatin films. Journal of Food Science, 71: E202–E207.

Badii, F., & Howell, N. K. (2006). Fish gelatin: Structure, gelling properties and interaction with egg albumen proteins. Food Hydrocolloids, 20: 630–640.

Bougatef, A., Balti, R., Sila, A., Nasri, R., Graiaa, G., & Nasri, M. (2012). Recovery and physicochemical properties of smooth hound (mustelus mustelus) skin gelatin. LWT - Food Science and Technology, 48: 248-254.

Cho, S. H., Jahncke, M. L., Chin, K. B., & Eun, J. B. (2006). The effect of processing conditions on the properties of gelatin from skate (Raja kenojei) skins. Food Hydrocolloid, 20: 810–816.

Cho, S. Y., & Rhee, C. (2004).  Mechanical properties and water vapor permeability of edible films made from fractionated soy proteins with ultrafiltration. Lebensmittel-Wissenschaft und-Technologie, 37:  833–839.

Choi, S.-S., & Regenstein, J. M. (2000). Physicochemical and sensory characteristics of fish gelatin. Journal of Food Science, 65: 194–199.

Eastoe, J. E., & Leach, A. A. (1977). hemical constitution of gelatin. In A. G. Ward, & A. Courts (Eds.), The science and technology of gelatin (pp. 73–107). New York: Academic Press.

Gilsenan, P. M., & Ross-Murphy, S. B. (2000). Rheological characterisation of gelatins from mammalian and marine sources. Food Hydrocolloids, 14: 191–195.

GME. (2008). Gelatin Manufacturers of Europe. http://www.gelatine.org/en/gelatine/overview/127.htm. Accessed 29.08.13.

Gudmundsson. (2002). Rheological properties of fish gelatin. Journal of Food Science, 67: 2172–2176.

Haug, I. J., Draget, K. I., & Smidsrd, O. (2004). Physical behaviour of fish gelatin-kcarrageenan mixtures. Carbohydrate Polymers, 56: 11–19.

Jamilah, B., & Harvinder, K. G. (2002). Properties of gelatins from skins of fish-black tilapia (Oreochromis mossambicus) and red tilapia (Oreochromis nilotica). Food Chemistry, 77, 81–84.

Jongjareonrak, A., Benjakul, S., Visessanguan, W., & Tanaka, M. (2006). Effects of plasticizers on the properties of edible films from skin gelatin of bigeye snapper and brownstripe red snapper. European Food Research and Technology, 222: 229–230.

Karim, A.A., & Bhat, R. (2008). Gelatin alternative for food industry: recent developments, challenges and prospects. Trends in Food Science and Technology, 19: 644-656.

Karim, A.A., & Bhat, R. (2009). Fish gelatin: properties, challenges, and prospects as an alternative to mammalian gelatins. Food Hydrocolloids, 23: 563-576.

Lacroix, M. & Cooksey, K. (2005). Edible films and coatings from animal origin proteins. Chapter In: Innovations in Food Packaging. Han, J.H. Ed. Academic Press. London, England. Proofs approved, awaiting publication of book.

Leuenberger, B. H. (1991). Investigation of viscosity and gelation properties of different mammalian and fish gelatins. Food Hydrocolloids, 5: 353–361.

Lobo, L. (2002). Coalescence during emulsification; 3. Effect of gelatin on rupture and coalescence, Journal of Colloid and Interface Science, 254: 165–174.

Muyonga, J. H., Cole, C. G. B., & Duodu, K. G. (2004). Extraction and physico-chemical characterisation of Nile perch (Lates niloticus) skin and bone gelatin. Food Hydrocolloids, 18: 581–592.

Nagai, T., & Suzuki, N. (2000). Isolation of collagen from fish waste material – skin, bone and fins. Food Chemistry, 68: 277–281.

Norland, R. E. (1990). Fish gelatin. In M. N. Voight, & J. K. Botta (Eds.), Advances in fisheries technology and biotechnology for increased profitability (pp. 325–333). Lancaster: Technomic Publishing Co.

Osborne, K., Voight, M. N., & Hall, D. E. (1990). Utilization of lumpfish carcasses for production of gelatin. In M. N. Voight, & J. K. Botta (Eds.), Advances in fisheries technology and biotechnology for increased profitability (pp. 143–153). Lancaster, PA: Technomic Publishing Co.

Papon, P., Leblon, J., & Meijer, P. H. E. (2007). Gelation and transitions in biopolymers. In The physics of phase transitions (pp. 189–213). Berlin, Heidelberg: Springer.

Stainsby, G. (1987). Gelatin gels. In A. M. Pearson, T. R. Dutson, & A. J. Bailey (Eds.), Collagen as food. Advances in meat research, vol. 4 (pp. 209–222). New York: Van Nostrand Reinhold Company, Inc.

Zhang, S., Wang, Y., Herring, J. L., & Oh, J.-H. (2007). Characterization of edible film fabricated with Channel catfish (Ictalurus punctatus) extract using pretreatment methods. Journal of Food Science, 72: 498–503.

Zhou, P., & Regenstein, J. M. (2007). Comparison of water gel desserts from fish skin and pork gelatins using instrumental measurements. Journal of Food Science, 72: C196–C201

Event date: 
Fri, 2013-08-30 (All day)
Share this